Microbiología: bacterias comen metano y lo convierten en combustible

Actualmente muchas investigaciones en varios ámbitos científicos han revelado soluciones orgánicas para lograr una efectiva acción climática en contra de los efectos nocivos del cambio climático. A continuación, te contamos sobre un hallazgo en microbiología.

Microbiología diagnostico y analisis
Un método de última generación en microbiología revela estructuras atómicas nunca antes vistas

Hallazgo científico en microbiología revela que bacterias metanotróficas consumen alrededor de 30 millones de toneladas métricas de metano por año, podemos encontrarlas en procesos de descomposición orgánica con mayor regularidad. Una de sus capacidades naturales es convertir este potente gas de efecto invernadero (GEI) en combustible metanol.

Un equipo de la Universidad Northwestern en Illinois, EE. UU., descubrió estructuras clave que pueden impulsar el proceso, lo que hicieron fue estudiar la enzima que usan las bacterias para catalizar la reacción.

El estudio esta publicado en la revista Science, y su seguimiento podría desarrollar catalizadores biológicos que conviertan el gas metano en metanol. Este descubrimiento, generan esperanza en aquellos que consideramos nuevas alternativas para cuidar el planeta.

Soluciones ambientales con aplicaciones biotecnológicas

"El metano tiene un enlace muy fuerte, por lo que es bastante notable que haya una enzima que pueda hacer esto", dijo Amy Rosenzweig principal investigadora a Northwestern Now. "Si no entendemos exactamente cómo la enzima realiza esta química difícil, no podremos diseñar y optimizarla para aplicaciones biotecnológicas”.

La enzima, llamada metano monooxigenasa particulada (pMMO), es una proteína particularmente difícil de estudiar porque está incrustada en la membrana celular de la bacteria.

Por lo general, cuando los investigadores estudian estas bacterias metanotróficas, utilizan un proceso duro en el que las proteínas se arrancan de las membranas celulares con una solución de detergente. Si bien este procedimiento aísla la enzima, también elimina toda la actividad enzimática, por lo que limita la información que se recopila.

La enzima está incrustada en una capa lipídica de protección. El estudio muestra nuevos sitios activos y su actividad. Fuente: Northwestern Now

Una técnica completamente nueva

Christopher Koo, quien lidera la investigación, se preguntó si al volver a colocar la enzima en una membrana que se asemeje a su entorno nativo, podrían aprender algo nuevo. Koo, usó lípidos de la bacteria para formar una membrana dentro de una partícula protectora llamada nanodisco y luego incrustó la enzima en esa membrana.

"Al recrear el entorno nativo de la enzima dentro del nanodisco, pudimos restaurar la actividad de la enzima", dijo Koo. "Luego, pudimos usar técnicas estructurales para determinar a nivel atómico cómo la bicapa lipídica restauró la actividad. Al hacerlo, descubrimos la disposición completa del sitio de cobre en la enzima donde probablemente ocurre la oxidación del metano".

Los investigadores utilizaron microscopía crioelectrónica (crio-EM), una técnica muy adecuada para las proteínas de membrana porque el entorno de la membrana lipídica no se altera durante todo el experimento. Esto les permitió visualizar la estructura atómica de la enzima activa en alta resolución por primera vez.

Micrografía EM
Micrografía EM con tinción negativa de membranas aisladas de M. capsulatus (Bath). Estrechamente Los trímeros de pMMO empaquetados son claramente visibles en la membrana. Fuente: Christopher W. Koo et al.

"Como consecuencia de la reciente 'revolución de resolución' en crio-EM, pudimos ver la estructura en detalle atómico", dijo Rosenzweig. "Lo que vimos cambió por completo la forma en que pensábamos sobre el sitio activo de esta enzima".

Conclusiones con avances e incógnitas

Rosenzweig dijo que las estructuras crio-EM brindan un nuevo punto de partida para responder las preguntas que continúan acumulándose. ¿Cómo viaja el metano al sitio activo de la enzima? ¿O el metanol sale de la enzima? ¿Cómo hace la reacción química el cobre en el sitio activo?.

Por ello, el equipo planea estudiar la enzima directamente dentro de la célula bacteriana utilizando una técnica de imagen de vanguardia llamada tomografía crioelectrónica (crio-ET).

De tener éxito, los investigadores podrán ver exactamente cómo se organiza la enzima en la membrana celular, determinar cómo funciona en su entorno verdaderamente nativo y aprender si otras proteínas alrededor de la enzima interactúan con ella.

"Si desea optimizar la enzima para conectarla a las vías de biofabricación o consumir contaminantes distintos al metano, entonces necesitamos saber cómo se ve en su entorno nativo y dónde se une el metano", dijo Rosenzweig. "Podrías usar bacterias con una enzima diseñada para recolectar metano de los sitios de fracking o para limpiar derrames de petróleo".